citocromi

citocromi

I citocromi (sinonimi: miomatine, histohematins) sono le emoproteine, la cui funzione biologica è di trasferire elettroni e viene effettuata (durante la respirazione del tessuto) cambiando reversibilmente la valenza degli atomi di ferro che compongono l'eme (vedi Emoglobina).

A seconda della configurazione del gruppo protesico, i citocromi sono divisi in quattro tipi (ognuno dei quali a sua volta contiene diversi tipi di citocromi): citocromi a, b, c, d. I gruppi protesici che corrispondono a loro sono: ferro-formil-porfirina (eme A o un eme correlato con una catena laterale formilica); protogam (ferro-protoporfirina); mesoghem sostituito; ferro diidroporfirrina.

Nello stato ridotto, i citocromi forniscono uno spettro chiaro con tre bande di assorbimento (a, p e y), caratteristiche di ciascun tipo di citocromo e che consentono di rilevare il citocromo mediante metodi spettrofotometrici. I citocromi si trovano in tutte le cellule animali e vegetali, nel lievito e in alcuni anaerobi facoltativi. Il ruolo di molti citocromi nel corpo non è ancora noto, sebbene alcuni siano attribuiti a funzioni altamente specializzate. La funzione più importante dei citocromi è la loro connessione con la normale catena ossidativa nel processo di respirazione della maggior parte dei tessuti. La seguente disposizione di citocromi nella catena di portatori di elettroni è generalmente riconosciuta al momento:
b - c 1 - s - a - a 3 - O 2 .

I batteri spesso mancano di componenti individuali del sistema citocromo completo inerente ai tessuti animali e vegetali; in alcuni casi, invece, sono stati trovati altri citocromi, che sono assenti negli organismi animali e vegetali.

I componenti principali del sistema citocromo sono localizzati nei mitocondri. Il citocromo b 5 è stato trovato nei microsomi di cellule animali; nei microsomi delle piante - b 3 ; nei cloroplasti vegetali - b 6 .

I citocromi sono scarsamente solubili in acqua; la loro solubilità aumenta quando il materiale di partenza contenente citocromi viene trattato con tensioattivi. I dati attualmente disponibili indicano che la maggior parte dell'energia dell'ossidazione biologica viene rilasciata a seguito di reazioni catalizzate dal sistema citocromo.

Caratteristico di alcuni citocromi . Il citocromo c è ottenuto in forma cristallina. Il peso molecolare è 12000. Nel corpo, è in uno stato libero, solubile in acqua ed è associato a particelle cellulari. Il citocromo c ossidato viene ridotto dai reagenti chimici, come l'idrosolfito, ecc. Nei tessuti del corpo, il recupero può essere effettuato da enzimi chiamati reduttasi del citocromo. Appartengono alle flavoproteine. Esistono due tipi: NAD ossidato ridotto (ridotto NAD-citocromo-C-reduttasi) e NADP ridotto (ridotto NADP-citocromo-C-reduttasi).

Citocromo a3 (citocromo ossidasi, citocromo c: O 2- ossidoriduttasi, enzima respiratorio di Warburg) è un enzima che trasporta gli elettroni dal citocromo c alla O 2 . Contiene rame La questione dell'esistenza indipendente dei citocromi a e a 3 è controversa. Si presume anche che entrambi i composti siano una e la stessa proteina. Recentemente sono state ottenute prove che indicano che la citocromo ossidasi può essere costituita da sei unità, due delle quali equivalenti al citocromo a 3 e quattro equivalenti al citocromo a.

Nell'istochimica, la citocromo ossidasi è determinata dalla reazione nadi:
α-naftolo + dimetil-α-fenilendiammina + 4 citocromo c spontaneamente → blu indofenolo + 4 citocromo c (ridotta) citocromo ossidasi + ossigeno → citocromo c + H 2 O.

Il risultato è una macchia blu o blu-viola.

Vedi anche l'ossidazione biologica.